Интегрированный урок Органические вещества клетки

  • Романенко Людмила Анатольевна, учитель химии

Цель: Установление зависимости между строением, химическими свойствами
белков и их биологическими функциями.

Основные задачи изучения темы:

  1. Познакомить учащихся с составом, строением, свойствами и биологическими
    функциями белков.
  2. Показать, что белки являются высшей формой организации всего живого, что
    развитие веществ в природе идет от простых форм к более сложным.
  3. Дать понятие о материальной сущности явлений жизни, совершающихся на
    молекулярном уровне, подчеркнуть важное мировоззренческое значение изучения
    данной темы.
  4. Познакомить учащихся с особенностями строения белковых молекул (четыре
    уровня организации).
  5. Показать, что первичная структура молекулы белка (полипептидная цепь)
    состоит из остатков ά-аминокислот, а многообразие химических свойств и
    функций белков объясняется образованием более сложных вторичных и третичных
    структур белка.
  6. Рассказать учащимся об успехах в изучении и синтезе белков, роли
    микробиологической промышленности в народном хозяйстве.
  7. На основе углубления межпредметных связей химии и биологии продолжить
    развитие интереса к этим предметам, формирование
    диалектико-материалистического мировоззрения учащихся.
  8. Совершенствовать навыки самообразования при систематизации знаний.
  9. Совершенствовать умение составлять конспект, оформлять отчет и делать
    выводы при оформлении лабораторных опытов.

План урока:

  1. Актуализация знаний.
  2. Постановка проблемы: почему в клетке из органических веществ больше
    всего белков?
  3. Раскрытие темы:
    а) белки в природе
    б) химический состав белков
    в) строение белков
    г) функции белков, ферменты
    д) свойства белков
    е) роль белков и ферментов
  4. Обобщение темы, итог урока

Презентация. Приложение

Ход урока

1. Урок начинается с актуализации знаний учащихся через экспресс-тест (5
минут). (Приложение 1)

На экране даются правильные ответы на вопросы теста и нормы оценки. Учащиеся
сами выставляют себе оценки на листочках с ответами согласно нормам (на экране).

2. Учащимся сообщается тема урока.

Учитель биологии комментирует таблицу (слайд 4):

Почему из органических веществ в клетке больше всего белков?

Белковые вещества играют выдающуюся роль и в построении живой материи, и в
осуществлении процессов жизнедеятельности.

Содержание белка: в мышцах человека – 80%, в коже -63%, печени – 57%, мозге –
45%, костях – 28%.

Учащимся сообщается цель проведения урока-семинара и план его проведения.

3. Раскрытие темы.

а) Белки в природе – сообщение учащегося – 1–2 минуты.

Белки – это молекулы жизни. Каждый живой организм содержит большое количество
различных белковых молекул, при этом каждому виду присущи особые, свойственные
только ему белки. Даже белки, выполняющие у различных видов одну и ту же
функцию, отличаются друг от друга. Например, у всех позвоночных животных – рыб,
птиц, млекопитающих – красные клетки крови содержат белок гемоглобин,
переносящий кислород. Но гемоглобин у каждого вида животных свой, особенный.
Молекула гемоглобина лошади отличается от соответствующего белка человека в 26
местах, свиньи – в 10 местах, а гориллы – всего лишь одной аминокислотой.

Функции белков в организме очень разнообразны. Есть белки – переносчики
веществ (молекул, ионов) и электронов; есть биокатализаторы, ускоряющие реакции
в миллиарды раз и отличающиеся удивительной специфичностью, есть регуляторы
различных биологических процессов в организме – гормоны, например, инсулин,
вазопрессин, окситоцин. Белки защищают организм от инфекции, они способны
узнавать и уничтожать чужеродные объекты: вирусы, бактерии, клетки. Контакты
клетки с внешней средой также выполняют разнообразные белки, умеющие различать
форму молекул, регистрировать изменение температуры, ничтожные примеси веществ,
отличать один цвет от другого.

б) Химический состав белков – учитель химии.

Основные сведения о составе и строении белков были получены при изучении их
гидролиза (гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры в кислом
или щелочном растворе с образованием аминокислот). Установлено, что в результате
гидролиза любого белка получается смесь
-аминокислот, причем наиболее часто
встречаются в составе белков 20
-аминокислот. Строение 20 стандартных
-аминокислот представлено в таблице
(Приложение 2).

Легко заметить, что строение аминокислот, составляющих белки, можно выразить
общей структурной формулой

В составе радикала могут быть открытые цепи, циклы, различные функциональные
группы. Молекулы данных аминокислот содержат в радикале группы атомов –SH, –NH2,
некоторые – даже бензольное кольцо (тирозин). В состав белковых веществ входят
элементы углерод, водород, азот, кислород, фосфор, сера.

Как же аминокислоты образуют белковую молекулу? Еще в 80-х годах прошлого
века русский ученый-биохимик А.Я. Данилевский на основании своих опытов впервые
высказал гипотезу о пептидной связи между остатками аминокислот в белковой
молекуле. В 1899 году исследованиями белков занялись немецкие химики-органики
Эмиль Фишер и Франц Гофмейстер. Они высказали предположение, что в белках
аминокислоты связаны за счет аминогруппы одной кислоты и карбоксила другой. При
образовании такой связи выделяется молекула воды. Эта гипотеза была блестяще
подтверждена экспериментально в 1907 году и получила название “полипептидной
теории”.

Фишеру удалось синтетически получить полипептиды, в молекулы которых входили
различные аминокислотные остатки, соединенные пептидными связями.

Упрощенный синтез полипептидов можно представить так:

Вспомните: связь между остатками аминокислот, а именно: между группами С = О
одной кислоты и N-H другой кислоты – называется пептидной (амидной), группа
атомов –СО─NH ─ называется пептидной (амидной) группой.

Пептидная или белковая цепь представляет собой продукт поликонденсации
аминокислот. Один из концов цепи, где находится остаток аминокислоты со
свободной аминогруппой, называется N-концом, сама аминокислота – N-концевой;
другой конец цепи с остатком аминокислоты, имеющим карбоксильную группу,
называется С-концом, кислота – С-концевой.

Пептидную цепь всегда записывают, начиная с N-конца. В названии пептида за
основу принимают С-концевую кислоту, остальные аминокислоты указывают как
заместители с суффиксом –ил-, перечисляя их последовательно, начиная с N-конца.
Название полученного дипептида: ГЛИЦИЛАЛАНИН.

Итак, белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот,
сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса
белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов.
Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови –
400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго
определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это
и определяет их уникальную биологическую специфичность.

Задание: пользуясь формулами и названиями аминокислот, приведенными в
таблице, запишите реакцию поликонденсации трипептида ГЛИЦИЛСЕРИЛЦИСТЕИНА,
укажите в нем пептидные связи, N– и С-концы. Правильность выполнения задания
проверяется с помощью мультимедийного проектора.

Вывод: белок – полимер, мономерами которого являются аминокислоты,
соединенные между собой пептидными связями.

Физкультминутка.

Учитель биологии: Известно большое количество аминокислот. В состав природных белков входит 20
аминокислот. Они приведены в таблице, которая находится на столах
учащихся (Приложение 2).

Вывод: тот факт, что белки всех организмов построены из одних и тех же
аминокислот – еще одно доказательство единства живого мира на земле.

в) Строение белков – учитель химии.

Каждый живой организм содержит большое число различных, только ему присущих
белков. Каждый индивидуальный белок имеет свою строгую последовательность
аминокислотных звеньев. Подобно тому, как из определенного числа букв алфавита
составляются разнообразные слова, так из набора двадцати аминокислот может быть
образовано практически безграничное количество белков.

О том, какие существуют уровни организации белковой молекулы, и с помощью
каких связей поддерживается тот или иной уровень организации, вы узнаете из
сообщений.

1-й ученик:

Можно выделить четыре уровня организации в строении полипептидной цепи (все
структуры можно показать на спирали от электроплитки).

Первичная структура белка – это конкретная последовательность аминокислот
в полипептидной цепи. Пептидная цепь имеет линейную структуру только у
небольшого числа белков.

Вторичная структура белка – это полипептидная цепь, закрученная в спираль
за счет образования водородных связей между группами N-Н и С-О на соседних
участках спирали. При закручивании полипептидной цепи в спираль радикалы
аминокислотных звеньев оказываются направленными наружу. Это имеет большое
значение для образования третичной структуры.

2-й ученик:

Третичная структура – дальнейшая укладка цепи в клубок в результате
взаимодействия между функциональными группами радикалов полипептидной цепи.
Например, при сближении карбоксильной и аминогруппы может образоваться солевой
мостик, карбоксильная группа с гидроксильной дает сложно-эфирный мостик, атомы
серы образуют дисульфидные мостики –S-S– и т.д.

Третичная структура в виде определенной конфигурации с выступами и впадинами,
с обращенными наружу функциональными группами и обусловливает специфическую
биологическую активность белковой молекулы. Третичная структура – высшая форма
пространственной организации белков.

Однако некоторые белки (гемоглобин) имеют четвертичную структуру,
которая образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями.
При этом два, три, четыре клубка объединяются за счет физико-химических
взаимодействий в единую структуру. В этой структуре каждый клубок называется
субъединицей. Чем выше форма структурной организации, чем сложнее белок, – тем
разнообразнее его свойства.

г) Учитель биологии. Функции белков. Ферменты.

Белки в природе выполняют важные и многообразные функции. Статью “Функции
белков” вам предлагается проработать самостоятельно по учебнику Общей биологии
(Захаров В.В., Мамонтов С.Г., Сонин Н.И.) стр. 95-99. Результатом вашей работы
должна стать схема, которую вы начертите в своей тетради. По окончании работы с
учебником, вы также должны уметь ответить на вопросы: а) Почему белки занимают
приоритетное место среди других органических веществ клетки? б) Что такое
ферменты?

Вывод:

а) приоритетная роль белков в клетке объясняется многообразием их функций.
Поэтому они являются основой жизни.
б) ферменты (энзимы) – это биологические катализаторы, они ускоряют
многочисленные реакции, лежащие в основе обмена веществ в организме.

Учитель биологии: Ферментативные реакции на примере превращений крахмала в сахаристые вещества
впервые были открыты в 1814 г. русским академиком К.С.Кирхгофом.

Каждый фермент способен ускорять только одно строго определенное химическое
превращение. Сейчас мы с вами познакомимся с каталитической активностью
ферментов при выполнении лабораторных опытов (Приложение 3).

Лабораторные опыты учащиеся выполняют парами по инструкции (инструкция на
каждой парте и на экране). В лабораторном опыте пероксид водорода подвергается
разложению ферментом пероксидазой, содержащейся в сыром картофеле. Для сравнения
– тот же опыт с вареным картофелем.

Физкультминутка.

д) Учитель химии. Свойства белков.

Свойства белков весьма разнообразны и определяются их строением.

По растворимости в воде белки делятся на два класса:

глобулярные белки – растворяются в воде или образуют коллоидные растворы;
фибриллярные белки – в воде нерастворимы.

При нагревании, изменении кислотности среды происходит разрушение вторичной и
третичной структуры белка с сохранением первичной. Это явление называют
денатурацией.
Пример денатурации – свертывание яичных белков при
варке яиц. Денатурация бывает обратимой и необратимой. Необратимая денатурация
может быть вызвана радиацией, при отравлении организма солями тяжелых металлов,
спиртами и рядом других веществ. (Обращается особое внимание на денатурацию
белковой молекулы, происходящую под действием спирта, учащиеся должны сами
осознать, насколько вредно употребление алкоголя).

Гидролиз белков – это необратимое разрушение первичной структуры в кислом
или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза,
можно установить количественный состав белков.

Для белков известно несколько качественных реакций. Все соединения,
содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них
солей меди (II) в щелочном растворе. Эта реакция называется биуретовой.

Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланин, тирозин)
дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты –
ксантопротеиновая реакция.

Познакомимся со свойствами белков при выполнении лабораторной работы.
Инструкция по выполнению лабораторной работы и необходимые правила техники
безопасности – на столах и на экране (Приложение 4).

Амфотерные свойства белков – сообщение учащегося.

Очень важным для жизнедеятельности живых организмов является буферное
свойство белков, т.е. способность связывать как кислоты, так и основания, и
поддерживать постоянное значение рН различных систем живого организма.

е) Сообщение учащегося. Роль белков и ферментов. Абсолютно все химические реакции в организме протекают в присутствии
катализаторов – ферментов. Даже такая простая реакция как гидратация углекислого
газа катализируется ферментом карбоангидразой. Все известные ферменты
представляют собой белковые молекулы. Белки – это очень мощные и, самое главное,
селективные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой
реакции существует свой фермент.

IV. Обобщение темы.

Вопрос классу: Почему именно белки являются материальным субстратом жизни?

Учащиеся выдвигают различные гипотезы. Останавливаемся на следующих моментах.

Белки являются материальным субстратом жизни, потому что обладают рядом
особенностей, не свойственных никаким другим органическим соединениям. К ним
относятся:

  1. Бесконечное разнообразие структуры.
  2. Способность к внутримолекулярным взаимодействиям.
  3. Крайнее многообразие физических и химических превращений.
  4. Способность отвечать на внешнее воздействие закономерным изменением
    структуры и восстанавливать исходную структуру.
  5. Наличие биокаталитических свойств и ряд других качеств.

Белки не могут быть отнесены к какому-либо известному нам классу органических
соединений, так как содержат различные функциональные группы. Это характеризует
их как высшую форму развития вещества.

V. Итог урока.

Подводятся итоги урока, оценивается работа учащихся в парах и индивидуальная
работа учащихся, выставляются отметки.

На дом учащиеся получают задание прочитать соответствующие параграфы по
учебникам химии и биологии, поработать с тестовыми заданиями (Приложение 5),
вывешенными на стендах в кабинетах химии и биологии.

Литература:

  1. Батаев В.А. Справочник по органической химии: Учеб. пособие для
    школьников и абитуриентов/В.А. Батаев, Е.В. Батаева.– М.: ООО Издательство
    АСТ, 2004. – 255 с.
  2. Габриелян О.С. Настольная книга учителя химии. 9 класс. – М.: Блик
    и К, 2001. – 397 с.
  3. Габриелян О.С. Химия. 10 класс: Учеб. для общеобразоват.
    учреждений/О.С.Габриелян, Ф.Н.Маскаев, С.Ю.Пономарев, В.И.Теренин; Под ред.
    В.И.Теренина.– 3-е изд., стреотип. – М.: Дрофа, 2002.– 304 с.
  4. Габриелян О.С. Органическая химия в тестах, задачах, упражнениях.
    10 класс.: Учеб. пособие для общеобразоват. учреждений/ О.С.Габриелян,
    И.Г.Остроумов, Е.Е.Остроумова.
    – М.: Дрофа, 2003. – 400 с.
  5. Захаров В.Б. Общая биология: учеб. для 10–11 кл. общеобразоват.
    учеб. заведений/В.Б. Захаров, С.Г. Мамонтов, Н.И. Сонин.– 5-е изд.,
    стереотип.– М.: Дрофа, 2002.– 624 с.
  6. Кузьменко Н.Е. Начала химии. Современный курс для поступающих в
    вузы. Т 2 / Н.Е.Кузьменко, В.В.Еремин, В.А.Попков. – М.: Экзамен, 2004. – 384 с.
  7. Лыгин С.А., Голенищева И.Л. Эксперимент при изучении белков // Химия
    в школе.– 2006, – 2, – 80 с.
  8. Северюхина Т.В., Сентемов В.В. Исследование пищевых продуктов//
    Химия в школе. – 2000, – 5, – 96 с.

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *